Abstract:
El envenenamiento ofídico por el género Lachesis ocurre en menor frecuencia en
comparación con el género bothrópico, pero es de similar relevancia médica por la
complejidad del cuadro clínico, resultante de la gran cantidad de veneno inyectado.
El tratamiento empleado mundialmente se basa en el uso de antiveneno, el cual
debe ser capaz de inmunoreconocer y neutralizar las toxinas determinantes de la
sintomatología. En el desarrollo de terapias para este problema, el conocimiento de
las toxinas blanco es fundamental, y la caracterización proteómica y enzimática del
veneno de L. muta, era hasta ahora una tarea pendiente en el Ecuador. La
diversidad de toxinas del veneno de L. muta se analizó mediante un abordaje
integrativo fundamentado en la aplicación de fraccionamiento por RP-HPLC, SDSPAGE y secuencia de péptidos trípticos por LC/MS en tándem. Se identificaron 11
familias de proteínas, prevaleciendo las SVSP 23%, BPP 21%, CTL 17%, SVMP
11%, PLA2 10%, Desintegrina 6%, NGF 4%, LAAO 3%, CRISP 3%, Ohanin 1%.
Por otro lado, la caracterización enzimática del veneno mostró mayor actividad
SVSP comparado con los venenos de mayor importancia médica en Ecuador, B.
atrox y B. asper. Esto se alinea con el alto contenido de SVSP encontrado en los
componentes del mismo. Además, se evidenció similitud entre los componentes del
veneno de L. muta ecuatoriana y L. stenophrys de América Central. Sin embargo,
el proteoma de L. muta indica la presencia de proteínas del tipo desintegrina y
mayor contenido de CTL.
